3 / 2016 / vol. 5
Kosmetologia Estetyczna
257
N
artykuł naukowy
DERMATOLOGIA
dzielimy ze względu na rodzaj substancji, jaką transportują
[17, 18]. Pierwszą grupę stanowią akwaporyny biorące udział
w transporcie wyłącznie cząsteczek wody. Do grupy tej należą:
AQP0, AQP1, AQP2, AQP4, AQP5, AQP6 oraz AQP8 [10]. Dru-
gim typem są tzw. akwagliceroporyny mające zdolność trans-
portowania oprócz wody małocząsteczkowych, pozbawionych
ładunku substancji, takich jak np. glicerol – AQP3, AQP7, AQP9
i AQP10 [9, 14]. Funkcjonowanie akwaporyn związane jest ści-
śle z gospodarką wodno-elektrolitową organizmu. Prawidłowe
działanie tych struktur umożliwia zachowanie równowagi
osmotycznej wszystkich komórek organizmu. Upośledzenie
działania akwaporyn bądź ich brak skutkuje w zaburzenia go-
spodarki wodnej, mogące w konsekwencji doprowadzić do po-
jawienia się poważnych jednostek chorobowych [9]. Możliwości
transportowe akwaporyn ulegają z wiekiem ograniczeniu [10].
|
|
BUDOWA I MECHANIZM TRANSPORTU
PRZEZ AKWAPORYNY
Obecne w komórkach ssaków akwaporyny są przeważnie biał-
kami tetramerycznymi, składającymi się z czterech identycz-
nych podjednostek (monomerów). Każdy z monomerów zbu-
dowany jest z dwóch powtarzających się segmentów, na które
składają się po trzy helisy, które wraz z krótką pętlą łączącą
tworzą rodzaj wąskiego kanału w centrum akwaporyny. Kanał
ten umożliwia jedynie transport nienaładowanych cząsteczek,
takich jak woda czy glicerol [10, 19, 20]. Jednak nie wszystkie
akwaporyny są zbudowane w analogiczny sposób. Niektóre
z nich, jak np. AQP4, tworzą odmienne, dużej wielkości struk-
tury polimeryczne [21]. Ściśle określona struktura akwaporyny
warunkuje specyficzny mechanizm selektywnego transportu
wody i innych niskocząsteczkowych substancji przez kanał
akwaporynowy (Rys. 4).
Rys. 4
Mechanizm transportu cząsteczek przez akwaporyny
Źródło:
[10, 14]
Selektywność transportu cząsteczek przez kanał akwaporyny
polega na jego nieprzepuszczalności dla jonów hydroniowych
(H
3
O
+
), a przepuszczalności wyłącznie dla samodzielnych cząste-
czek wody (H
2
O). Wprzeciwnym razie do wnętrza komórki wraz
z każdą cząsteczką wody przedostawałby się jeden jon wodoro-
wy (proton). Pierwszą barierę zapewniającą pełną selektywność
akwaporynystanowiąbudujące ścianękanałuzjonizowane reszty
aminokwasowe (argininy, proliny oraz alaniny), które wytwarza-
ją lokalne pole elektryczne. Umożliwia to „orientację” cząsteczek
wodywpolu elektrycznympodczas ich przemieszczenia się przez
kanał akwaporyny, a w efekcie ich transport. Ponadto dodatko-
wa kontrola przepływu protonów możliwa jest dzięki obecności
silnie dodatniego ładunku argininy oraz samego przewężenia
kanału akwaporynowego, które poprzez zdolność do odpychania
napływających jonów hydroniowych zapewniają jednocześnie
efektywny transport samych cząsteczek wody [14, 22].
|
|
AKWAPORYNA AQP3
System obecnych w skórze akwaporyn umożliwia czynny trans-
port wodywraz z innymi substancjami oraz odgrywa istotną rolę
w utrzymaniu odpowiedniego nawilżenia skóry. Ponadto wpły-
wanawzrost kohezji korneocytów, co pozwala jeszcze skuteczniej
zatrzymywać wodę w SC [10]. Akwaporyną o najistotniejszym
znaczeniu dla skóry jest akwaporyna 3 (AQP3), obecna w błonach
komórkowych keratynocytów warstwy kolczystej oraz podstaw-
nej naskórka. Jej odkrycie oraz zbadanie docenione zostałowroku
2003, kiedy to Peterowi Agre’owi oraz Roderickowi MacKinnono-
wi przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za osiągnięcia
naukowe w tym obszarze [16]. Peter Agre, realizując badania do-
tyczące białka błon erytrocytów, odkrył i zidentyfikował w na-
błonku kanalika dystalnego nerki swoisty kanał transportujący
cząsteczki wody, nazywany obecnie AQP1 [23].
AQP3 jest akwagliceroporyną, co oznacza, że transportuje
zarówno cząsteczki wody, jak i glicerolu [11]. Przypisuje się jej
kluczową rolę w utrzymaniu równowagi wodnej skóry. Odkry-
to związek transportowanego przez AQP3 glicerolu z metabo-
lizmem lipidów skórnych oraz regulacją procesu dojrzewania
keratynocytów, a tym samym formowania bariery naskórko-
wej [10, 24]. Dotychczasowe badania wskazują na niekorzystny
wpływ zarówno zbyt małej, jak i zbyt dużej ilości AQP3 w skórze
człowieka. Obniżona ilość kanałów AQP3 w skórze przyczynia
się do redukcji nawilżenia warstwy rogowej naskórka. Z kolei
zbyt duże natężenie ekspresji genu AQP3 może być przyczyną
pojawienia się wyprysku oraz może prowadzić do nadmiernej
proliferacji keratynocytów, której rezultatem mogą być zaburze-
nia funkcji barierowych naskórka [10]. Badania przeprowadzo-
ne na keratynocytach myszy, pozbawionych genów kodujących
AQP3, pozwoliły na sformułowanie wniosków dotyczących zna-
czenia akwaporyn skórnych w regulowaniu jej fizjologicznych
funkcji. Brak AQP3 w skórze badanych myszy determinował
obniżony poziom nawilżenia skóry, zmniejszoną przenikalność
wody oraz ograniczoną zdolność do jej zatrzymywania przez SC,
a także spowolnione procesy gojenia [24]. Wykazano także ob-
niżoną zawartość glicerolu w naskórku, czego nie odnotowano
w przypadku skóry właściwej. Wiązało się to z upośledzonym
transportem cząsteczek gliceryny z naczyń krwionośnych
skóry właściwej do naskórka poprzez keratynocyty warstwy
